A estrutura da proteína refere-se a sua conformação natural necessária para desempenhar suas funções biológicas.
As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos.
Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos são denominadas de peptídeos.
As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
Estrutura primária das proteínas
A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.
Estruturas espaciais das proteínas
As estruturas espaciais das proteínas são resultantes do enrolamento e dobramento do filamento proteico sobre si mesmo.
As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura espacial.
Estrutura Secundária
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
- Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
- Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
Estrutura secundária. Em roxo a conformação alfa-hélice e em amarelo a beta-folha
Estrutura Terciária
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.
Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
Estrutura Quaternária
Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica.
A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
1. Estrutura primária; 2. Estrutura secundária; 3. Estrutura terciária; 4. Estrutura quaternária.
Saiba mais sobre as Proteínas.
Desnaturação das Proteínas
Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as proteínas precisam apresentar sua conformação natural.
O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais podem alterar a estrutura espacial das proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação natural.
Quando isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas.
O resultado da desnaturação é a perda da função biológica característica daquela proteína.
Entretanto, a sequência de aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde apenas a perda de conformação espacial das proteínas.
Para saber mais, leia também sobre peptídios e ligações peptídicas.
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Licenciada em Ciências Biológicas (2010) e Mestre em Biotecnologia e Recursos Naturais pela Universidade do Estado do Amazonas/UEA (2015). Doutoranda em Biodiversidade e Biotecnologia pela UEA.
O arranjo tridimensional das estruturas secundárias numa cadeia polipeptídica é designado por estrutura terciária. A estrutura terciária de uma proteína é determinada por interacções não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos constituintes ou, em alguns casos, por interacções covalentes designadas por pontes de disssulfureto.- pontes dissulfureto - o grupo tiol de duas cisteínas pode ser oxidado e ligar covalentemente duas zonas da cadeia proteica;
- ligações de hidrogénio;
- pontes salinas - interacção electrostática entre uma cadeia lateral ácida ionizada (carga negativa) e uma cadeia lateral básica ionizada (carga positiva)
- interacções hidrofóbicas - em solução aquosa, os resíduos hidrofóbicos (apolares) dispõem-se preferencialmente no interior da proteína.