Entre quais grupos funcionais dos aminoácidos a ligação peptídica ocorre?

O conceito de ligação peptídica é por vezes utilizado genericamente, quando qualquer grupo amina de um aminoácido reage com um (qualquer!) grupo carboxílico de outro aminoácido, e esta utilização genérica está envolta nalguma polémica. De facto, há quem considere que apenas quando os grupos funcionais envolvidos na ligação estão ligados ao carbono a, a ligação deve ser chamada de peptídica, ao passo que quando são grupos funcionais com localizações diferentes nos correspondentes aminoácidos, a ligação já não deve receber esse nome. Eu pessoalmente também defendo que apenas no primeiro caso se trata de uma ligação peptídica.

A ligação peptídica é uma ligação amida (e não amina, como muitas vezes erradamente é chamada!). Do ponto de vista estrutural, é uma ligação planar, ou seja, todos os átomos envolvidos encontram-se no mesmo plano. 

Na realidade, a ligação não é uma ligação simples, mas sim parcialmente dupla, uma vez que existe deslocalização eletrónica entre o azoto e o oxigénio. Como consequência, as ligações peptídicas são um local de rigidez estrutural nas moléculas que as possuem, uma vez que não sendo ligações simples, não sofrem rotação, e por isso não permitem alterações conformacionais nesse local. Tal como acontece com as ligações duplas, as ligações peptídicas ao não sofrerem rotação, podem apresentar-se sob 2 formas isoméricas diferentes: cis e trans.

A ligação peptídica é uma das ligações mais importantes existentes na natureza. Ele interliga moléculas individuais de aminoácidos para formar estruturas de peptídeos e proteínas. Além disso, apresenta propriedades únicas devido à existência, por exemplo, de formas mesoméricas ou à possível rotação de grupos funcionais em torno da ligação carbono-nitrogênio.

Estrutura da ligação peptídica

As ligações peptídicas (-CO-NH-) são algumas das mais importantes ligações existentes na natureza. Eles são compostos de átomos de carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio. Essas ligações são formadas pela reação de condensação entre o grupo carboxila (-COOH) e o grupo amino (-NH 2 ). A reação ocorre com mais frequência entre dois aminoácidos diferentes ou idênticos. Seu subproduto é a molécula de água. Uma ligação peptídica é decomposta como resultado da hidrólise . É então dividido e os diferentes aminoácidos são reconstruídos. A hidrólise ocorre a uma temperatura elevada, em ambiente de água, bem como na presença de ácidos inorgânicos concentrados ou bases concentradas. As ligações peptídicas são planas e não podem girar entre o carbono da carbonila e o átomo de nitrogênio. No entanto, tais ligações possuem caráter mesomérico , o que significa que existem duas formas mesoméricas sendo resultado do ‘movimento’ de uma dupla ligação na ligação péptica. Em consequência, a ligação carbono-nitrogênio mostra parcialmente as características de uma ligação dupla, o que melhora sua estabilidade química. As ligações peptídicas existem em duas formas isoméricas: cis e trans (a ligação peptídica em proteínas e peptídeos é mais frequentemente trans ).

Polipeptídeos

Com base em quantas moléculas de aminoácidos se interligam através de ligações peptídicas, podemos distinguir:

• dipeptídeos, que são feitos de duas moléculas de aminoácidos,
• tripeptídeos, que são uma combinação de três moléculas de aminoácidos,
• oligopeptídeos, que contêm menos de 10 resíduos de aminoácidos,
• polipeptídeos, que contêm 10 a 100 aminoácidos, e
• proteínas, que são estruturas de alto peso molecular contendo mais de 100 moléculas de aminoácidos.

A combinação de mais de duas moléculas de aminoácidos leva à formação de polipeptídeos. Duas moléculas de aminoácidos combinadas formam uma ligação peptídica. Uma vez combinados, os aminoácidos têm grupos funcionais livres que podem criar novas ligações com outras moléculas de aminoácidos. É assim que os polipeptídeos são formados.

Detecção de ligações peptídicas em uma reação de biureto

A reação do biureto é uma reação característica que sinaliza a presença de ligações peptídicas. No entanto, pode ser usado não apenas para detectar ligações peptídicas, mas também para determiná-las por quantidade. Isso é particularmente útil para compostos químicos nos quais as ligações peptídicas estão localizadas próximas umas das outras. Tais compostos incluem peptídeos ou proteínas. Em uma reação de biureto, é possível detectar pelo menos duas ligações peptídicas. Isso torna esse método inadequado para detectar aminoácidos (que não possuem ligações peptídicas) ou dipeptídeos (que possuem apenas uma ligação peptídica). Para detectar uma ligação peptídica, devemos primeiro criar um ambiente de reação básico adicionando uma solução de uma base forte (pode ser hidróxido de sódio ou hidróxido de potássio ). Isso possibilita a formação de um complexo colorido de íons cobre(III). Em seguida, a solução testada é complementada com sulfato de cobre(III) de cor azul intenso e tartarato de sódio e potássio (que mantém uma solubilidade adequada de todo o complexo). As ligações peptídicas com os íons cobre(III) formam um complexo colorido , que pode ser analisado espectrofotometricamente com o comprimento de onda de 546 nm (absorção máxima). Se a cor mudar de azul para violeta, indica que o material testado contém a ligação peptídica. A intensidade da cor depende da quantidade de ligações peptídicas.

Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Aminoácidos, peptídeos e proteínas têm um denominador comum, que é a ligação peptídica . Todas as estruturas mencionadas acima desempenham um papel muito importante no mundo da natureza e no bom funcionamento do nosso corpo. Os aminoácidos são compostos com uma estrutura molecular relativamente complexa. Do ponto de vista químico, são compostos orgânicos que possuem pelo menos um grupo amino e um grupo carboxila. Suas cadeias laterais podem ser lineares, circulares ou ramificadas. As moléculas de aminoácidos se ligam umas às outras para formar dímeros e polímeros com vários comprimentos de cadeia e várias composições. Os peptídeos são estruturas que contêm cerca de 50 (e no máximo 100) aminoácidos, por isso são frequentemente chamados de proteínas de cadeia curta. Participam de todos os processos fisiológicos, atuando como reguladores e transmissores. Eles são produzidos pela condensação entre um grupo carboxila e um grupo amino, ou seja, com a formação de uma ligação peptídica. O subproduto dessa reação é uma molécula de água. As proteínas são moléculas de alto peso molecular com um design complexo. Eles contêm uma variedade de aminoácidos que estão interligados por meio de ligações peptídicas em várias sequências. Os aminoácidos se combinam para formar proteínas de tal forma que o grupo carboxila de um aminoácido se liga ao grupo amino de outro aminoácido ou ao grupo amino de outra molécula do mesmo aminoácido; isso cria o chamado dipeptídeo, que possui um grupo amino livre e um grupo carboxila. Isso torna possível adicionar mais moléculas de aminoácidos e formar polipeptídeos.

Faz a ligação peptídica entre os aminoácidos?

Quais são os grupos dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos?

Quais os tipos de ligações peptídicas?

Qual o resultado da ligação peptídica entre dois aminoácidos?