Quem é o precursor dos hormônios esteróides?

Os esteróides são lipídios que não possuem ácidos graxos em sua estrutura. Eles atuam, nos organismos, como hormônios e, nos humanos, são secretados pelas gônadas, córtex adrenal e pela placenta. A testosterona é o hormônio sexual masculino, enquanto que o estradiol é o hormônio responsável por muitas das características femininas.

O colesterol é o esteróide de maior importância, fazendo parte da estrutura das membranas celulares, conferindo-lhe maior rigidez, e atuando como precursor na biossíntese dos esteroides biologicamente ativos, como os hormônios esteroides e os ácidos e sais biliares.  O excesso de colesterol no sangue é um dos principais fatores de risco para o desenvolvimento de doenças arteriais coronarianas, principalmente o infarto agudo do miocárdio.
A molécula de colesterol é fracamente anfipática, pois existe um grupamento hidroxila localizado no final da molécula; o restante da molécula é altamente solúvel no interior hidrofóbico das membranas.

Proteínas

As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

Elas catalisam um extraordinário número de reações químicas, controlam a permeabilidade das membranas, reconhecem e ligam não-covalentemente outras biomoléculas, proporcionam movimento e controlam a função gênica.
As moléculas de proteína são constituídas de aminoácidos. Aminoácidos são os monômeros que formam as proteínas e são assim chamados por serem ácidos orgânicos, possuindo um grupamento amínico (-NH2) e um grupamento carboxílico (-COOH).

A presença simultânea desses grupamentos determina o comportamento ácido e básico dos aminoácidos (moléculas anfóteras). O caráter ácido-básico e a carga do aminoácido são determinados pelo pH do meio onde se encontram. O aminoácido prolina é uma exceção, já que possui um grupamento imínico (-NH-) no lugar do grupo amínico.

Em pH fisiológico, os grupamentos amínico e carboxílico se encontram ionizados (NH3+ e COO-), fazendo com que o aminoácido se comporte como uma molécula dipolar, ou seja, apresenta carga positiva e negativa.

A estrutura básica dos aminoácidos é formada por um átomo de carbono central, chamado de C alfa (Cα), ligado a um grupamento carboxílico, um átomo de hidrogênio e a um grupamento variável, denominado R ou cadeia lateral. É a cadeia lateral que confere ao aminoácido as suas propriedades. 
A união de aminoácidos para formar uma molécula proteica produz-se através de uma ligação entre o grupamento carboxílico de um aminoácido com o grupamento amínico de outro aminoácido (ligação peptídica), com perda simultânea de uma molécula de água.

A molécula formada gera um peptídeo que mantém seu caráter anfótero, já que, ficará um grupamento ácido em uma extremidade (extremidade carboxiterminal) e um grupamento básico na extremidade oposta (extremidade aminoterminal).

Quando ocorre a combinação de dois aminoácidos chama-se de dipeptídeo. A união de poucos aminoácidos é chamada de oligopeptídeos e a união de vários aminoácidos é chamada de polipeptídeo.

Organização estrutural

As proteínas apresentam diferentes conformações ou estrutura tridimensional. A conformação nativa é a estrutura tridimensional necessária para que a proteína desempenhe sua função. As proteínas dobram-se para alcançar sua conformação nativa por rotas direcionadas, nas quais pequenos elementos da estrutura se fundem em grandes estruturas.

Existem quatro níveis de organização estrutural:

• Estrutura primária – É a sequência de aminoácidos, ou seja, a ordem na qual os aminoácidos estão ligados para formarem uma cadeia peptídica. São as ligações peptídicas que estabilizam esse tipo de estrutura.

• Estrutura secundária – É o arranjo espacial dos átomos de um esqueleto polipeptídico, sem levar em consideração a conformação de suas cadeias laterais. Algumas regiões podem ter uma estrutura em forma de α-hélice ou de folha-β. A α-hélice é quando a cadeia peptídica se enrola em torno de um eixo imaginário, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio, formadas entre o grupamento amínico da ligação peptídica de um aminoácido e o grupamento carboxílico da ligação peptídica do aminoácido situado quatro resíduos mais adiante na mesma cadeia polipeptídica. Já na estrutura folha-β as pontes de hidrogênio ocorrem entre cadeias polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia, como na α-hélice.

As folhas apresentam duas variações:

1) As folha-β antiparalelas, em que as cadeias polipeptídicas vizinhas ligadas por pontes de hidrogênio seguem em direções opostas.

2) As folha-β paralelas, em que as cadeias ligadas por pontes de hidrogênio se estendem na mesma direção.

• Estrutura terciária – Refere-se ao dobramento dos elementos estruturais secundários e especifica as posições de cada átomo na proteína, incluindo as das cadeias laterais. A estabilidade da estrutura é mantida através de pontes de hidrogênio entre grupos peptídicos não envolvidos na estrutura secundária; por pontes de hidrogênio entre grupos R, por interações hidrofóbicas, por ligações iônicas entre grupamentos carregados positiva e negativamente e por ligações covalentes do tipo dissulfeto (S-S).

• Estrutura quaternária – Refere-se a disposição das subunidades proteicas que formam a molécula. As forças estabilizadoras podem ser covalentes, ligações iônicas ou eletrostáticas, pontes de hidrogênio, e/ou interações hidrofóbicas, que compreendem a associação de grupamentos não-polares de maneira a excluir o contato com a água.

A alteração da forma natural (nativa) da proteína se dá por mudanças nas condições do meio em que se encontra, como alteração de pH, temperatura e adição de solventes. Assim, a estrutura tridimensional da molécula é desfeita, ocorrendo como consequência, a perda da função biológica.

As histonas são proteínas capazes de se ligar ao DNA, e possuem um grande número de resíduos de aminoácidos carregados positivamente, o que permite a forte interação com a molécula de DNA na formação da cromatina. A expressão de muitos genes é controlada pela ligação de proteínas que reconhecem sequências específicas de DNA.

A região da proteína que se associa a um ligante é conhecida como sítio de ligação. Esse sítio consiste em um arranjo de aminoácidos específicos, dispostos na molécula, formando uma cavidade.

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Quem é o precursor dos hormônios esteroides?

São precursores de hormônios como testosterona e Estrogeno?

Como são formados os hormônios esteroides?

Qual é a molécula precursora dos hormônios esteroides e qual organela é responsável pela produção dos mesmos?